리보솜이란...

1950년대 중반에 루마니아의 세포생물학자인 조지 펄레이드(George Emil Palade)가 전자 현미경을 사용하여 처음 발견하였다.
리보솜이라는 용어는 1958년 리처드 로버츠(Richard B. Roberts)가 최초로 제안하였다.

리보솜은 세포질에 분포하며, 조면소포체의 표면에 부착되어 있다.
단백질 합성이 이루어지는 곳으로 호염기성이다. 모든 생물 종의 세포에서 발견되고, 1개의 세포당 1,000∼100만 개가 들어 있다. 진핵생물과 원핵생물에서 모양과 기능이 유사하다.

단백질 합성의 마지막 단계로서 분자생물학의 중심적 연구대상이 된다. 미생물에서는 60%, 고등동물에서는 45∼55%의 RNA를 포함한다.

 

리보솜의 형성

리보솜은 크고 작은 두 개의 소단위체(subunit)로 구성되어 있다. 진핵생물은 세포질에서 리보솜의 두 소단위체를 구성하는 단백질을 생성하고, 이 단백질과 리보솜RNA(ribosomal RNA)를 핵에서 결합시켜 소단위체들을 형성한다. 이렇게 생성된 각각의 소단위체는 세포질에서 결합하여 리보솜을 형성한다. 입자의 지름은 15∼30nm이고 완전한 리보솜의 침강계수는 미생물에서 약 70S, 동물에서는 80S 정도이다.침강계수는 스웨덴의 스베드베리(Theodor Svedberg)가 리보솜의 분리를 위해 초고속원심분리법을 통하여 개발한 것으로 자신의 이름 첫글자를 따 'S’를 침강계수로 표시하였다. 마그네슘 이온의 농도를 낮추면 대장균인 경우 30S와 50S, 진핵생물의 경우 40S, 60S의 두 개의 소단위체로 나뉜다. 각각의 소단위체는 더 작은 소단위체로 나뉘며, 대장균의 30S는 16S, 50S는 23S의 RNA를 각 1분자씩 보유한다. 이밖에 50S 입자에 5S의 RNA가 존재하며, 1968년 영국의 생화학자 생어(Frederick Sanger)에 의하여 그 염기 배열순서가 밝혀졌다.

리보솜의 구조

리보솜은 RNA와 결합하기 위하여 4개의 결합부위(site)를 갖는다. 작은 소단위체는 mRNA와 결합하는 부위를 갖고 있으며 이 외에도 tRNA와 결합하기 위한 세 부위, 각각 A-site(Aminoacyl-tRNA binding site), P-site(Peptidyl-tRNA binding site), E-site(exit)를 갖는다.작은 소단위체(small subunit)는 tRNA를 mRNA의 코돈(codon)과 결합시키는 역할을 하며 한 개의 RNA와 33개 정도의 단백질로 구성되어 있고, 분자량은 1400kDa 정도이다. 큰 소단위체(large subunit)는 3개의 RNA와 49개 정도의 단백질로 구성되며, 분자량은 2800kDa정도이다. 크고 작은 두 소단위체는 mRNA의 5'-말단 근처의 시작점에서 단백질 합성을 시작한다. 1969년에는 30S입자를 RNA와 21종의 단백질 성분으로 분해시켜, 일정한 조건 하에서 다시 원래의 생물 활성을 지닌 입자로 구성하는 데 성공하였다.

단백질 합성과정

리보솜은 작은 소단위체(30S)에서 mRNA와 결합하고, 그 유전정보를 아미노아실화된 tRNA를 사용하여 뉴클레오티드 서열을 아미노산 서열로 번역한다. 한번에 코돈 하나씩을 번역하여 정확한 아미노산은 폴리펩티드 사슬 말단에 붙인다. 단백질 합성이 끝나면 두 소단위체는 분리된다.

항생제와 리보솜

인간과 동물에 사용하는 많은 항생제는 병을 일으키는 박테리아의 리보솜 활성을 억제시킨다. 스트렙토마이신 등이 대표적인 항생제로 이것은 단백질을 합성하는 리보솜이 세균과 동물세포에서 서로 달라 항생물질이 동물세포의 리보솜에 결합하지 않으므로 숙주가 된 동물의 세포 내의 리보솜의 기능에는 영향을 미치지 않고 박테리아를 제거할 수 있다. 그러나 항생제의 오남용으로 인하여 박테리아의 항생제에 대한 내성이 높아지면서 이러한 항생제들의 효과가 점점 줄어들고 있다.